Белки организма человека: основные физико-химические характеристики, денатурация белка, заряд белковой молекулы
Белки — основная и наиболее важная органическая составная часть живых организмов. Само понятие жизнь и ее главные критерии — рост, движение, размножение, обмен веществ, тесно связаны с белковыми структурами организма. В теле человека до 45% сухой массы приходится на долю белка.
Название «белки» происходит от белка куриного яйца — яичного альбумина. Этот белок обладает всеми свойствами, характерными для данного класса веществ, а при кипячении (денатурации) приобретает белый цвет. Другое, более употребимое в зарубежной литературе название протеины происходит от греческого слова протеины, что означает первый, наиболее важный и подчеркивает первостепенное значение белков для живых существ.
Белки — это высокомолекулярные соединения, обладающие строго упорядоченной пространственной конфигурацией, общими физико-химическими свойствами и наделенные в живых организмах специфической биологической ролью.
К основным физико-химическим характеристикам белков относятся: значительная молекулярная масса, которая у различных белков колеблется в довольно широких пределах — от 6000 до 1 000 000 дальтон; высокая вязкость и возможность набухания в растворах; неспособность диффундировать через полупроницаемые мембраны, как нативные, например, мембраны почечных канальцев, что предотвращает для организма потери белка с мочой, так и искусственные мембраны — из целлофана, коллодиевые, которые используются при диализе белковых растворов; оптическая и электрофоретическая активность; способность создавать высокое онкотическое давление, не влияя при этом сколько-нибудь заметно на осмотическое давление.
Для белков характерно также явление амфотерности за счет наличия свободных NH2- и СООН-групп. Знак заряда белковой молекулы — отрицательный или положительный — зависит от преобладания кислых либо основных аминокислот в ее составе. Небезразлично для электропотенциала белковой молекулы и реакция (рН) среды, в которой она находится. Более того, изменяя рН среды, можно изменять знак заряда белковой молекулы.
Заряд белковой молекулы необходимо учитывать, например, для определения направления ее перемещения в электрическом поле при электрофорезе. Так, при электрофорезе белков сыворотки крови, как правило, используется мединал-вероналовый буфер с рН = 8, 6, что определяет отрицательный заряд белковых молекул и направленность их движения от катода (отрицательного полюса) к аноду (положительному полюсу).
Значение рН среды, при котором суммарный заряд белковых молекул равен нулю, то есть молекулы электронейтральны, называется изо-электрической точкой белков. Для большинства белков это соответствует значению рН среды от 5, 5 до 7, 0 (для пепсина рН= 1). В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы и легко выпадают в осадок, что используется при получении белков в очищенном виде путем высаливания из растворов.
Свойства белков в значительной мере зависят также от температурного фактора. Физиологически оптимальной является температура от 20° до 37 °С. При температуре выше 50—60 °С большинство белков теряют свои свойства — денатурируют. Денатурация белка — это необратимое изменение нативной (проще говоря — первичной) структуры белковой молекулы с потерей характерных для нее свойств.
Денатурация белка может быть следствием не только температурного шока, но и возникать под действием различных физических и химических факторов (жесткое УФ- и рентген-облучение, изменение рН и электролитного состава среды).