Белки организма человека: основные физико-химические характеристи­ки, денатурация белка, заряд белковой молекулы

Белки — основная и наиболее важная органическая составная часть живых организмов. Само понятие жизнь и ее главные критерии — рост, движение, размножение, обмен веществ, тесно связаны с белко­выми структурами организма. В теле человека до 45% сухой массы приходится на долю белка.

Название «белки» происходит от белка куриного яйца — яичного альбумина. Этот белок обладает всеми свой­ствами, характерными для данного класса веществ, а при кипячении (денатурации) приобретает белый цвет. Другое, более употребимое в зарубежной литературе название протеины происходит от греческого слова протеины, что означает первый, наиболее важный и подчеркивает первостепенное значение белков для живых существ.

Белки — это высокомолекулярные соединения, обладающие строго упорядоченной пространственной конфигурацией, общими физико-хими­ческими свойствами и наделенные в живых организмах специфической биологической ролью.

К основным физико-химическим характеристи­кам белков относятся: значительная молекулярная масса, которая у различных белков колеблется в довольно широких пределах — от 6000 до 1 000 000 дальтон; высокая вязкость и возможность набухания в растворах; неспособность диффундировать через полупроницаемые мем­браны, как нативные, например, мембраны почечных канальцев, что предотвращает для организма потери белка с мочой, так и искусствен­ные мембраны — из целлофана, коллодиевые, которые используются при диализе белковых растворов; оптическая и электрофоретическая активность; способность создавать высокое онкотическое давление, не влияя при этом сколько-нибудь заметно на осмотическое давление.

Для белков характерно также явление амфотерности за счет наличия сво­бодных NH2- и СООН-групп. Знак заряда белковой молекулы — отри­цательный или положительный — зависит от преобладания кислых либо основных аминокислот в ее составе. Небезразлично для электропотен­циала белковой молекулы и реакция (рН) среды, в которой она нахо­дится. Более того, изменяя рН среды, можно изменять знак заряда белковой молекулы.

Заряд белковой молекулы необходимо учитывать, например, для определения направления ее перемещения в электриче­ском поле при электрофорезе. Так, при электрофорезе белков сыворот­ки крови, как правило, используется мединал-вероналовый буфер с рН = 8, 6, что определяет отрицательный заряд белковых молекул и направленность их движения от катода (отрицательного полюса) к ано­ду (положительному полюсу).

Значение рН среды, при котором суммарный заряд белковых моле­кул равен нулю, то есть молекулы электронейтральны, называется изо-электрической точкой белков. Для большинства белков это соответ­ствует значению рН среды от 5, 5 до 7, 0 (для пепсина рН= 1). В изоэлектрической точке белки наименее устойчивы и легко выпадают в осадок, что используется при получении белков в очищенном виде пу­тем высаливания из растворов.

Свойства белков в значительной мере зависят также от температур­ного фактора. Физиологически оптимальной является температура от 20° до 37 °С. При температуре выше 50—60 °С большинство белков теряют свои свойства — денатурируют. Денатурация белка — это не­обратимое изменение нативной (проще говоря — первичной) структуры белковой молекулы с поте­рей характерных для нее свойств.

Денатурация белка может быть след­ствием не только температурного шока, но и возникать под действием различных физических и химических факторов (жесткое УФ- и рентген-облучение, изменение рН и электролитного состава среды).