Что мы знаем о ферментах: две группы ферментов по химической структуре, тер­мин «кофактор»

Ферменты, или энзимы, — это соединения белковой природы, обла­дающие специфическими свойствами катализировать различные превра­щения веществ в живом организме.

Термин «фермент» происходит от латинского слова «fermentatio» — брожение, а «энзим» — от греческих слов «en zyme» — в дрожжах. Оба названия восходят к истории изуче­ния процессов брожения, в ходе чего было сделано предположение, а затем и доказано существование особых веществ — биологических ка­тализаторов, получивших соответствующее название.

Изучением ферментов занимается наука ферментология (энзимология), выделившаяся в самостоятельную дисциплину в пределах био­химии. Важной вехой в энзимологии явилось получение ферментов в чистом виде. Первым очищенным ферментом, полученным в виде кри­сталлов, был уреаза (1926 г.). К настоящему времени выделе­но и изучено более двух тысяч ферментов.

Ферменты как объект исследования представляют особый интерес, так как жизнь зависит от сложной совокупности химических реакций, осуществляемых с помощью специфических ферментов. Все химические процессы, лежащие в основе обмена веществ, являются высоко энерго­зависимыми и вне ферментного катализа их осуществление в организме оказалось бы практически невозможным. Во-первых, организм не в со­стоянии реализовать то количество энергии, которое необходимо для обеспечения химических реакций в чистом виде, а во-вторых, если даже извне приложить к организму нужное количество энергии, то он немед­ленно прекратил бы свое существование, попросту сгорел бы.

Итак, биологическая роль ферментов, их катализирующее действие состоит в том, что ферменты значительно снижают энергетический барьер химических реакций. Ускоряют их течение путем увеличения числа активированных молекул, которые вступают в реакцию. В отли­чие от неорганических катализаторов, ферменты во много раз активнее и реализуют свои свойства в условиях умеренной температуры, нор­мального давления и, за редким исключением, при значениях рН, близ­ких к нейтральному. То есть, ферменты идеально соответствуют пара­метрам жизни и являются частью ее самой.

Ферменты — вещества белковой природы и обладают всеми особен­ностями химического строения и свойствами, характерными для этого класса органических соединений.

Как и все белки, молекула фермента принимает определенную пространственную конформацию, но в отли­чие от обычных белков, фермент несет один или несколько актив­ных центров. Это комбинации химических группировок, в которых обеспечивается непосредственное взаимодействие фермента и субст­рата. Для того, чтоб произошло такое взаимодействие, необходимо структурное соответствие субстрата и фермента. Как раньше говорили, субстрат должен подходить к своему ферменту «как ключ к замку». В настоящее время полагают, что субстрат индуцирует структурное со­ответствие в специфическом ферменте, после чего происходит их взаи­модействие.

Ферменты, как и белки вообще, по химической структуре в наиболее общем плане подразделяются на две группы:

1. Простые или однокомпонентные ферменты, которые состоят толь­ко из белка. В качестве примера таких ферментов можно назвать альдолазу, трипсин.
2. Сложные или двухкомпонентные ферменты. Их принято обозна­чать также термином холофермент. Состоят из белковой части — апо-фермента и небелковой части — кофактора, либо кофермента.

Тер­мин «кофактор» употребляется в случае, если небелковый компонент холофермента представлен ионами металлов, остатками кислот или дру­гими неорганическими анионами. А «кофермент» — если эта небелковая часть по химической природе является органическим веществом, как правило, неаминокислотной природы, например, витаминами. Апо-фермент определяет скорость и специфичность, а кофермент — тип хи­мической реакции, катализируемой холоферментом. Примером сложных ферментов могут служить аминотрансферазы, лактатдегидрогеназа.