Что мы знаем о ферментах: две группы ферментов по химической структуре, термин «кофактор»
Ферменты, или энзимы, — это соединения белковой природы, обладающие специфическими свойствами катализировать различные превращения веществ в живом организме.
Термин «фермент» происходит от латинского слова «fermentatio» — брожение, а «энзим» — от греческих слов «en zyme» — в дрожжах. Оба названия восходят к истории изучения процессов брожения, в ходе чего было сделано предположение, а затем и доказано существование особых веществ — биологических катализаторов, получивших соответствующее название.
Изучением ферментов занимается наука ферментология (энзимология), выделившаяся в самостоятельную дисциплину в пределах биохимии. Важной вехой в энзимологии явилось получение ферментов в чистом виде. Первым очищенным ферментом, полученным в виде кристаллов, был уреаза (1926 г.). К настоящему времени выделено и изучено более двух тысяч ферментов.
Ферменты как объект исследования представляют особый интерес, так как жизнь зависит от сложной совокупности химических реакций, осуществляемых с помощью специфических ферментов. Все химические процессы, лежащие в основе обмена веществ, являются высоко энергозависимыми и вне ферментного катализа их осуществление в организме оказалось бы практически невозможным. Во-первых, организм не в состоянии реализовать то количество энергии, которое необходимо для обеспечения химических реакций в чистом виде, а во-вторых, если даже извне приложить к организму нужное количество энергии, то он немедленно прекратил бы свое существование, попросту сгорел бы.
Итак, биологическая роль ферментов, их катализирующее действие состоит в том, что ферменты значительно снижают энергетический барьер химических реакций. Ускоряют их течение путем увеличения числа активированных молекул, которые вступают в реакцию. В отличие от неорганических катализаторов, ферменты во много раз активнее и реализуют свои свойства в условиях умеренной температуры, нормального давления и, за редким исключением, при значениях рН, близких к нейтральному. То есть, ферменты идеально соответствуют параметрам жизни и являются частью ее самой.
Ферменты — вещества белковой природы и обладают всеми особенностями химического строения и свойствами, характерными для этого класса органических соединений.
Как и все белки, молекула фермента принимает определенную пространственную конформацию, но в отличие от обычных белков, фермент несет один или несколько активных центров. Это комбинации химических группировок, в которых обеспечивается непосредственное взаимодействие фермента и субстрата. Для того, чтоб произошло такое взаимодействие, необходимо структурное соответствие субстрата и фермента. Как раньше говорили, субстрат должен подходить к своему ферменту «как ключ к замку». В настоящее время полагают, что субстрат индуцирует структурное соответствие в специфическом ферменте, после чего происходит их взаимодействие.
Ферменты, как и белки вообще, по химической структуре в наиболее общем плане подразделяются на две группы:
1. Простые или однокомпонентные ферменты, которые состоят только из белка. В качестве примера таких ферментов можно назвать альдолазу, трипсин.
2. Сложные или двухкомпонентные ферменты. Их принято обозначать также термином холофермент. Состоят из белковой части — апо-фермента и небелковой части — кофактора, либо кофермента.
Термин «кофактор» употребляется в случае, если небелковый компонент холофермента представлен ионами металлов, остатками кислот или другими неорганическими анионами. А «кофермент» — если эта небелковая часть по химической природе является органическим веществом, как правило, неаминокислотной природы, например, витаминами. Апо-фермент определяет скорость и специфичность, а кофермент — тип химической реакции, катализируемой холоферментом. Примером сложных ферментов могут служить аминотрансферазы, лактатдегидрогеназа.